2 DAF基因及其调控
2.1 DAF的cDNA的克隆形成及DAF基因[1，5]根据免疫亲和性纯化的红细胞DAF的氨基末端核苷酸探针技术，能克隆DAF cDNAs。克隆来源于由Hela上皮细胞株或HL-60早幼粒细胞白血病细胞系的m-RNA所组成的基因库，认为它是一个单一的、长的、开放性的、以蛋氨酸密码为起始位的读框，而以聚A尾巴作为结尾。在成熟蛋白的氨基末端起始部位，有4个毗邻的SCR（short consensus repeat）单元，每单元有60个氨基酸。每个SCR含有4个半胱氨酸及脯氨酸、色氨酸、甘氨酸、酪氨酸及其它几种氨基酸残基。在体内的其它补体调节蛋白如CR1，CR2，C4bp和H因子也发现了有与SCR同源的区域。SCR之后，是富含丝氨酸、苏氨酸共约70个氨基酸的区域；紧随其后的是羧基末端区，它是一个疏水性的、含24个氨基酸的片段，是结合磷脂酰肌醇的区域。用Southern印迹技术分析了人类的DAF，证实了DAF基因大约35kb长。DAF是一个单拷贝基因。用DAF特异的寡核苷酸探针杂交也支持这一点。通过杂交及原位杂交证实了编码DAF的基因位于人类第1号染色体长臂3区2带[1]。
2.2 膜DAF的糖基化磷脂锚定（Glycophospholipid anchor of membrane DAF） 当纯化的红细胞上的DAF被重新放回细胞混悬液时，人们发现，DAF又再结合在细胞膜上。很明显，它是一种基本的膜蛋白，并且显示了功能活性。对DAF膜锚定区域的检测证实了DAF是近年来描述的一种典型的膜蛋白，它的羟基末端共价地结合在糖基化磷脂上，而糖基化磷脂内的磷脂酰肌醇嵌合在细胞膜的脂质双分子层的外层上。Davitz等第一次证实了上述锚定区域，并且证实了当外周血细胞被特异的磷脂酰肌醇磷脂酶（PI-PLC）作用时，细胞能释放DAF。而另一些研究者进一步证实用PI-PLC水解得到的DAF则失去DAF的疏水特性和它再结合到红细胞膜上的能力，并且不能抑制细胞膜上C3转化酶的形成。然而，DAF的亲水性形式仍能加速细胞膜上已形成的C4b2a的衰变，尽管其功能减弱了。失去了糖基化磷脂契合区域的另一类DAF的亲水性片段，被证实在液相中降解C3转化酶的能力，与纯化的膜DAF的能力是等效的。因此认为DAF上的功能点不在糖基化磷脂锚定区域上。有学者证实了DAF蛋白质中羟基末端有氨基乙醇和葡萄糖胺及饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸复合物的存在。另外，薄层色谱的分析也显示了磷脂酰肌醇的存在。糖基化磷脂契合区域的可能功能如下[1，4]：作为一种工具，从细胞膜上释放蛋白质并且转导细胞内的信号。
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